A formação e acúmulo de agregados proteicos, principalmente agregados de estrutura fibrilar, têm sido verificados em diversas doenças neurodegenerativas. Na doença de Parkinson (PD), observa-se a formação de depósitos proteicos intracelulares compostos majoritariamente por fibras da proteína α-sinucleína. Além do seu envolvimento na PD, a agregação da α-sinucleína ocorre em várias outras doenças neurológicas conhecidas como sinucleinopatias, como a atrofia múltipla e demência com Corpos de Lewy. Embora α-sinucleína com estrutura fibrilar seja observada em pacientes com PD, importantes evidências sugerem que os intermediários do processo de fibrilação da proteína (oligômeros solúveis), e não as fibras, são as espécies tóxicas associadas à doença. Além disso, os produtos da degradação da dopamina [e.g. dopamina-quinonas e 3,4-dihidroxifenilacetaldeído (DOPAL)] parecem ter um papel central na degeneração seletiva de neurônios dopaminérgicos na PD através da modulação da estabilidade de oligômeros potencialmente tóxicos de α-sinucleína. Considerando que o mau-enovelamento de proteínas está diretamente ou indiretamente associado à etiologia da PD e outras doenças neurodegenerativas, é de fundamental importância o entendimento dos mecanismos moleculares e celulares envolvidos na formação destes agregados, bem como dos diversos fatores endógenos e exógenos que governam estes processos.